Notre explication de batroxostatin:

Peptides trouve dans les venins de serpents différentes de la famille de vipère, qui inhibent la fonction de certaines intégrines de la _1 et _3 classes. Ils ont d’abord été identifiés comme des inhibiteurs de l’agrégation plaquettaire et se sont ensuite révélés à se lier avec une haute affinité pour les intégrines et de bloquer l’interaction des intégrines avec RGD contenant des protéines par exemple, ils bloquent la liaison de l’intégrine plaquettaire _IIb_3 au fibrinogène. Désintégrines sont des inhibiteurs efficaces à des concentrations molaires 500-2000x inférieur peptides RGDX court. Ils sont la cystéine peptides riches allant de 45 à 84 acides aminés de longueur et presque tous ont une séquence RGD conservées sur un tour _, présumé être le site qui se lie aux intégrines. L’hypothèse est que leur rôle biologique dans le venin est d’inhiber la coagulation du sang. Trouvé dans de nombreuses espèces de serpents, où ils sont appelés diversement albolabrin, applagin, batroxostatin, bitistatin, échistatine, elegantin, flavouridin, halysin, kistrin, triflavin et trigramin. Cette entrée apparaît avec la permission du Dictionnaire de biologie cellulaire et moléculaire (11 mars 2008 )



Autres définitions en rapport:

  1. applagin
  2. ant
  3. Babesia caballi
  4. benzoflavones
  5. alprostadil